Os eritrócitos maduros:

A. contêm os antigênios do grupo sanguíneo no citoplasma
INCORRETO: Indivíduos têm o antígeno A na superfície de suas hemácias, e o soro sanguíneo contido na Imunoglobulina M são anticorpos contra o antígeno B. Assim, uma pessoa do grupo A pode receber sangue só de pessoas dos grupos A ou O (com A preferível), e só pode doar sangue para indivíduos com o tipo A ou AB.
B. coloram-se pelo azul de metileno devido à presença de ribossomas produtores de hemoglobina
INCORRETO : O azul de metileno é usado como um corante bacteriológico e como indicador. Tem muitas aplicações nos mais variados campos como a biologia e da química. O azul de metileno é um antídoto específico indicado a pacientes com sintomas e/ou sinais de hipóxia (mudanças mentais, taquicardia, dispnéia, dor torácica). A hemoglobina tem afinidade para os corantes tipo Giemsa ou hematoxilin-eosina
C. derivam energia da glucose para abastecer a bomba de sódio/potássio
INCORRETO : A bomba sódio potássio ou Na+/ K+ ATPase é uma proteína transmembrana cuja atividade enzimática utiliza a energia proveniente da degradação do ATP em ADP e fosfato inorgânico para transportar íons de potássio e sódio contra os respectivos gradientes de concentração.
D. têm uma semivida na circulação de cerca de 120 dias
INCORRETO : Como o eritrócito não tem núcleo e nem organelas para auto-duplicação, seu tempo de vida é limitado e sofre, fisiologicamente, envelhecimento e morte. Após cerca de 100 a 140 dias (média de 117 dias), o eritrócito envelhece e perde a capacidade de se deformar, ganhando o enrijecimento da membrana citoplasmática, que resulta em alterações da superfície e de suas propriedades na manutenção da integridade celular. Mas não é o tempo de semivida, mas sim de vida.
E. contêm anidrase carbônica que facilita o transporte de dióxido de carbono
CORRETO : A hemoglobina transporta H⁺ e CO₂, para além do O₂. As propriedades de ligação ao oxigénio da hemoglobina são reguladas por locais separados e não adjacentes. A hemoglobina é, portanto, uma proteína alostérica, ao contrário da mioglobina. Esta diferença é expressa de três maneiras: A ligação de O₂ à hemoglobina promove a ligação de mais O₂ à mesma molécula de hemoglobina. Por outras palavras, o O₂ liga-se cooperativamente à hemoglobina, o que não acontece na mioglobina; A afinidade da hemoglobina para o oxigénio depende do pH e do CO₂. Tanto o H⁺ como o CO₂ promovem a libertação do O₂ ligado. Reciprocamente o O₂ promove a libertação de H⁺ e CO₂; A afinidade entre o oxigénio e a hemoglobina é também regulado por fosfatos orgânicos, tais como o 2,3-bifosfoglicerato, o que resulta numa menor afinidade para o oxigénio da hemoglobina em relação à mioglobina. O CO₂ liga-se às aminas terminais da hemoglobina e a sua afinidade pelo oxigénio baixa. No metabolismo aeróbio por cada O₂ consumido, cerca de 0,8, em proporção, de CO₂ é produzido, A maior parte do CO₂ é transportado como bicarbonato, o qual é formado dentro das células vermelhas, pela acção da anídrase carbónica. CO₂ + H₂O <―> HCO₃^- + H⁺ A maioria dos H⁺ gerados por esta reacção é captada pela desoxi-hemoglobina, como parte do efeito de Bohr. O restante CO₂ é carregado pela hemoglobina na forma de carbamato, porque a forma não ionizada das aminas da hemoglobina pode reagir reversivelmente com CO₂. Os carbamatos ligados formam pontes salinas que estabilizam a forma T. Daí, a ligação do CO₂ baixa a afinidade da hemoglobina pelo oxigénio.

Gabarito:  E

FONTE:

MISODOR.COM.BR - SAUDE DA MULHER - PLANEJAMENTO FAMILIAL

Em toda questão ou caso clinico de distúrbio acido básico tem que seguir o  algoritmo seguinte:

• Para cada 10 mm Hg CO2 retido quando distúrbio e cronico a queda do pH e de 0,03. (0,025 p)
• Para cada 10 mm Hg CO2 retido quando o distúrbio e agudo a queda de pH e de 0,08. (0,025 p)